Om chemische reacties de bindingen van sommige oorspronkelijke stoffen te laten verbreken, hebben ze een activeringskracht nodig. Dit zijn de zogenaamde reagentia, die het mogelijk maken de oorspronkelijke stoffen om te zetten in uiteindelijke stoffen of producten. Enzymen, zoals goede katalysatoren, zijn verantwoordelijk voor het verhogen van de snelheid van chemische reacties, waardoor de activatie energie.
Enzymen zijn eiwitten die normaal gesproken met grote precisie biochemische reacties in levende specimens katalyseren. Het is mogelijk dat sommige enzymen met absolute precisie bestaan, dat wil zeggen dat ze alleen geschikt zijn om een specifieke reactie te katalyseren. Een voorbeeld hiervan is urease, dat verantwoordelijk is voor het katalyseren van de hydrolyse van ureum.
Er zijn andere enzymen dan groepsprecisie, zoals proteolytische enzymen, die verantwoordelijk zijn voor het katalyseren van de hydrolyse van peptiden met enkele structurele eigenschappen. Er zijn ook enzymen met stereochemische precisie, die verantwoordelijk zijn voor het katalyseren van de stereo-isomeerreacties van een specifiek molecuul en niet van het andere.
Deze katalytische beweging vindt voor de meeste enzymen plaats in een klein gebied van het molecuul, dat bekend staat als het "actieve centrum". Het molecuul waarop het enzym werkt, wordt substraat genoemd, het bindt zich aan het actieve centrum en creëert een enzymcomplex en terwijl het aan het enzym is gehecht, wordt het substraat het product en dit is waar het wordt gescheiden van het enzym.
Het katalyse- enzym wordt gesymboliseerd door de volgende vergelijking:
E + S → ES → E + P, in dit geval betekent de E het enzym, de S symboliseert het substraat, de P is het product van de reactie en de ES verwijst naar het enzym-substraatcomplex.
Bij de meeste enzymatische reacties is de accumulatie van enzymen veel lager dan die van het substraat (E <S), daarom zal de ES kleiner zijn dan S, waardoor een steady-state benadering kan worden toegepast voor ES. Tijdens enzymatische katalyse zullen zowel de temperatuur als de pH een goede invloed hebben op de versnelling van de reactie, waardoor het bestaan van zeer efficiënte waarden wordt bevorderd, waarvoor de reactiesnelheid definitief is. Op deze manier kunnen de enzymen veel sneller worden gedeactiveerd, wanneer de temperatuur waarden boven de 35 ° C bereikt, als gevolg van de denaturatie van de eiwitten.
