Ze vertegenwoordigen de vereniging van twee of meer aminozuren door een verbinding tussen het origineel en de peptiden. In producten en eiwitten zijn deze bindingen gerelateerd aan peptidebindingen en het resultaat van de reactie van de carboxylgroep, met de aminogroep van een ander, met de eliminatie van een watermolecuul.
De peptide binding (-CO-NH-) gewoonlijk voorgesteld als een enkele binding. Zonder heeft echter een aantal kenmerken die benaderen als een dubbele binding. Omdat stikstof minder elektronegatief is dan zuurstof, heeft de CO-binding 60% dubbele binding terwijl de CN-binding 40% is. Daarom hebben de CO- en NC-bindingen van de peptidebinding tussenliggende kenmerken tussen de enkele binding en de dubbele binding. In feite zijn de interatomaire afstanden gemeten in de CO- en CN-bindingen tussenpersonen tussen de enkele verbindingen en de dubbele binding. Deze atomaire opstelling wordt gestabiliseerd door resonantie, zodat de zes atomen die betrokken zijn bij de vorming van de peptidebinding zich in hetzelfde vlak bevinden.
Een ander belangrijk gevolg van resonantie is dat het de polariteit van de peptidebinding verhoogt en een dipoolmoment tot stand brengt (rechter figuur in de tabel hierboven). Om deze reden kan elke peptidebinding deelnemen aan twee waterstofbindingen. Bij een daarvan, de -NH-groep fungeert als een waterstof donor en anderzijds de -CO-groep fungeert als waterstof receptor. Deze eigenschap draagt aanzienlijk bij aan de driedimensionale vouwing van eiwitten, zoals we later zullen zien.
De gedeeltelijke aard van de dubbele binding verhindert vrije rotatie van de binding die de C- en N-atomen in de peptidebinding verbindt. Deze stijfheid van de dubbele binding beperkt de conformatiemogelijkheden van de peptiden. Er zijn twee mogelijke configuraties:
- Cis-configuratie: de twee Ca's zitten aan dezelfde kant van de dubbele binding.
- Trans-configuratie: de twee Ca's bevinden zich aan een andere kant van de dubbele binding.
Opgemerkt moet worden dat in het algemeen de peptidebinding wordt weergegeven als een enkele binding. Het heeft in ieder geval verschillende kenmerken die het dicht bij een dubbele binding maken. Daarom vermelden specialisten in het algemeen dat een peptidebinding eigenschappen heeft die hem halverwege tussen een enkele binding en een dubbele binding plaatsen.
